Rho-kinase phosphorylates carboxy-terminal threonines of ERM proteins and regulates their head-to-tail association

Matsui,T., Maeda,M., Yonemura,S., Amano,M., Kaibuchi,K., Tsukita,Sa., and Tsukita,Sh. 　

J.Cell Biol. in press.

【筆頭著者紹介】

松井毅君は、北海道は羊蹄山の麓の産。　東北大学農学部を卒業後、修士課程を奈良先端大の貝淵弘三先生の研究室で過ごし、Ｒｈｏの直接のターゲットであるＲｈｏキナーゼの同定に成功する。　その仕事を発展させる目的で博士課程で本研究室に移り、ここで紹介する成果を得る。　博士課程を２年残している。　ごく最近、東北大学以来の恋人と見事ゴールイン。　文武両道の若者である。

本研究室の解析により、ERMの活性がＲｈｏにより制御されていることが示されている（HIrao et al., 1996; Tsukita et al., 1997)。　一方、Ｒｈｏの直接のターゲットとして、セリンスレオニンキナーゼであるＲｈｏキナーゼ（ＲＯＫ）が同定された。

ERMは直接Ｒｈｏキナーゼにより燐酸化されるのであろうか？

in vitro, in vivo両方で、ERMのＣ末端のスレオニン残基が、Ｒｈｏキナーゼにより特異的に燐酸化されることが分かった。　またこの燐酸化により、活性型（オープン型）のERMが安定に保たれることが明らかになった。